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The structure of the RlmB 23S rRNA Methyltransferase reveals a new Methyltransferase fold with a unique knot

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1016/S0969-2126(02)00852-3
AuteurRechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1
Affiliation
  1. Conseil national de recherches Canada. Institut de recherche en biotechnologie du CNRC
FormatTexte, Article
Sujetpharmaceutical; knot; methyltranferase; S-adenosyl-L-methionine; SpoU family; 23S rRNA; ribosome maturation
Résumé
In Escherichia coli, RlmB catalyzes the methylation of guanosine 2251, a modification conserved in the peptidyltransferase domain of 23S rRNA. The crystal structure of this 2′O-methyltransferase has been determined at 2.5 Å resolution. RlmB consists of an N-terminal domain connected by a flexible extended linker to a catalytic C-terminal domain and forms a dimer in solution. The C-terminal domain displays a divergent methyltransferase fold with a unique knotted region, and lacks the classic AdoMet binding site features. The N-terminal domain is similar to ribosomal proteins L7 and L30, suggesting a role in 23S rRNA recognition. The conserved residues in this novel family of 2′O-methyltransferases cluster in the knotted region, suggesting the location of the catalytic and AdoMet binding sites.
Date de publication
Dans
  • Structure 10, nº 10 (octobre 2002) : 1303–1315.
Langueanglais
Numéro du CNRC44870
Numéro NPARC3540078
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Identificateur de l’enregistrementf68bfc5e-d133-4883-9eb8-70c524cf6760
Enregistrement créé2009-03-01
Enregistrement modifié2020-03-30

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