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Preparation of legionaminic acid analogs of sialo-glycoconjugates by means of mammalian sialyltransferases

Par Conseil national de recherches du Canada

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DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1007/s10719-015-9624-4
AuteurRechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : ; Rechercher : ; Rechercher : 2; Rechercher : 1
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Thérapeutique en santé humaine
  2. Conseil national de recherches du Canada
FormatTexte, Article
Sujetα1-antitrypsin; GD1a; human ST6Gal1 sialyltransferase; interferon-α2b; porcine ST3Gal1 sialyltransferase
Résumé
Legionaminic acids are analogs of sialic acid that occur in several bacteria. The most commonly occurring form is Leg5Ac7Ac, which differs from Neu5Ac only at the C7 (acetamido) and C9 (deoxy) positions. While these differences greatly reduce the susceptibility of Leg compounds to sialidases, several sialyltransferases have been identified that can use CMP-Leg5Ac7Ac as a donor (Watson et al. 2011). We report the successful modification with Leg5Ac7Ac of a glycolipid, GM1a, and two glycoproteins, interferon-α2b and α1-antitrypsin, by means of two mammalian sialyltransferases, namely porcine ST3Gal1 and human ST6Gal1. The Leg5Ac7Ac form of GD1a was not recognized by the myelin-associated glycoprotein (MAG, Siglec-4), confirming the importance of the glycerol moiety in the interaction of sialo-glycans with Siglecs.
Date de publication
Dans
  • Glycoconjugate Journal 32, nº 9 (décembre 2015) : 729–734.
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro NPARC21276378
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Identificateur de l’enregistremente3764399-a50a-4468-948e-930d1cbb45ef
Enregistrement créé2015-10-07
Enregistrement modifié2020-06-04
Date de modification :