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Production of active pediocin PA-1 in Escherichia coli using a thioredoxin gene fusion expression approach: cloning, expression, purification, and characterization

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1139/W07-089
AuteurRechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher : 1; Rechercher :
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Institut de recherche en biotechnologie du CNRC
FormatTexte, Article
SujetBacteria; bacteriocins; biotechnology; biotechnology; cells; Escherichia coli; food preservatives; pediococcus; peptides; pharmaceutical; protein; pédiocine PA-1; expression de la pedA; thiorédoxine; activité biologique
Résumé
Les peptides antimicrobiens possèdent des propriétés cationiques et amphipathiques leur permettant d’interagir avec la membrane des organismes vivants. Les bactériocines dérivées des bactéries lactiques, en particulier, sont présentement étudiées duˆ à leur potentiel comme agent de conservation alimentaire et pour des applications possibles en santé. Toutefois, leur utilisation est souvent limitée par un faible niveau de production. Les techniques de clonage et de production de peptides ou protéines hétérologues offrent une voie permettant d’obtenir possiblement la sur-production de bactériocines, laquelle est requise afin de supporter diverses études biochimiques. Dans cette étude, nous décrivons la production de pédiocine PA-1 recombinante et biologiquement active par Escherichia coli, graˆce à une stratégie de fusion du gène pedA avec le gène de la thiorédoxine. Le premier produit de l’expression du gène de fusion (trx–pedA), la prote ´ine de fusion Trx-PedA, ne montrait aucune activité biologique mais, après clivage à l’entérokinase, la pédiocine PA-1 mature et biologiquement active fut obtenue. La pédiocine PA-1 recombinante montre des propriétés (masse moléculaire, activité biologique, caractéristiques physico-chimiques) très semblables à celle de la pédiocine PA-1 naturelle. En plus, une augmentation de 4 à 5 fois de la production de pédiocine, bien que non optimisée, offre beaucoup de potentiel non seulement afin de supporter des travaux additionnels sur la pédiocine PA-1 mais aussi comme procédé de production de première génération pour la production de pédiocine PA-1 pour des applications à forte valeur ajoutée.
Date de publication
Dans
  • Canadian Journal of Microbiology 53, nº 11 (6 novembre 2007) : 1246–1258.
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro du CNRCNRC-BRI-47806
NRCC 47806
Numéro NPARC3539960
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Identificateur de l’enregistrementd7081fa2-053b-4646-a0e2-101296619ac2
Enregistrement créé2009-03-01
Enregistrement modifié2022-11-18
Date de modification :