| Résumé | Utilisant une combinaison des techniques d'immunotransfert, de double immunoprécipitation, de chromatographie d'affinité avec immunoglobuline et d'isoélectrofocalisation, nous avons pu identifier un groupe de protéines manifestant une activité CDP-réductasique et renfermant des épitopes antigéniques reconnus par les anticorps de l'anti-sous-unité M1 de la ribonucleotide réductase et de l'anti-ubiquitine. Dans le cytoplasme des cellules de foie de rat, nous pouvons détecter un total de cinq protéines (masses moléculaires de 92, 89, 56, 45 et 37 kilodaltons) qui réagissent avec l'anti-sous-unité M1 du sérum. Toutes, sauf la protéine de 89 kilodaltons (la M1 non modifiée naissante) sont également reconnues par l'anticorps anti-ubiquitine. Dans les cellules hépatiques normales, toutes les espèces de protéines M1 apparemment ubiquitinées sont présentes dans le cytoplasme, mais non dans le pool de l'enzyme associé à l'enveloppe nucléaire. Cependant, nous ne détectons pas de fragments protéiques M1 ubiquitinés dans le cytoplasme de l'hépatome 5123tc de Morris. Le taux des fragments apparemment ubiquitinés de la sous-unité M1 augmente parallèlement à l'activité synthétique du DNA des cellules hépatiques normales et cela suggère que l'ubiquitination joue un rôle clé dans la régulation de l'activité de l'enzyme durant le cycle cellulaire. |
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