| Téléchargement | - Voir la version finale : Flagellin from Listeria monocytogenes Is Glycosylated with β-O-Linked N-Acetylglucosamine (PDF, 748 Kio)
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| DOI | Trouver le DOI : https://doi.org/10.1128/JB.186.20.6721-6727.2004 |
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| Auteur | Rechercher : LLLL, N,; Rechercher : Schirm, M.; Rechercher : Kalmokoff, M.; Rechercher : Aubry, A.1; Rechercher : Thibault, P.1; Rechercher : Sandoz, M.; Rechercher : Logan, S. M.1 |
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| Affiliation | - Conseil national de recherches du Canada. Institut des sciences biologiques du CNRC
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| Format | Texte, Article |
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| Résumé | Glycan staining of purified flagellin from Listeria monocytogenes serotypes 1/2a, 1/2b, 1/2c, and 4b suggested that the flagellin protein from this organism is glycosylated. Mass spectrometry analysis demonstrated that the flagellin protein of L. monocytogenes is posttranslationally modified with O-linked N-acetylglucosamine (GlcNAc) at up to six sites/monomer. The sites of glycosylation are all located in the central, surface-exposed region of the protein monomer. Immunoblotting with a monoclonal antibody specific for β-O-linked GlcNAc confirmed that the linkage was in the β configuration, this residue being a posttranslational modification commonly observed in eukaryote nuclear and cytoplasmic proteins. |
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| Date de publication | 2004-10 |
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| Maison d’édition | American Society for Microbiology |
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| Dans | |
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| Langue | anglais |
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| Publications évaluées par des pairs | Oui |
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| Numéro NPARC | 23002074 |
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| Exporter la notice | Exporter en format RIS |
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| Identificateur de l’enregistrement | 268aea41-1541-4849-91fb-6cea440218a5 |
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| Enregistrement créé | 2017-08-08 |
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| Enregistrement modifié | 2020-05-30 |
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