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Structural characterization of the antimicrobial peptide pleurocidin from winter flounder

Par Conseil national de recherches du Canada

DOITrouver le DOI : https://doi.org/10.1021/bi0504005
AuteurRechercher : ; Rechercher : 1; Rechercher : 2; Rechercher : 2; Rechercher :
Affiliation
  1. Conseil national de recherches du Canada. Développement des cultures et des ressources aquatiques
  2. Conseil national de recherches du Canada. Institut des biosciences marines du CNRC
FormatTexte, Article
Sujetantibodies; antimicrobial peptides; biological membranes; conformation; defence mechanisms; diffusion; fish physiology; infection; marine fish; micelles; mucus; N.M.R.; peptides; random coil; Pseudopleuronectes americanus
Résumé
Pleurocidin is an antimicrobial peptide that was isolated from the mucus membranes of winter flounder (Pseudopleuronectes americanus) and contributes to the initial stages of defense against bacterial infection. From NMR structural studies with the uniformly 15N-labeled peptide, a structure of pleurocidin was determined to be in a random coil conformation in aqueous solution whereas it assumes an -helical structure in TFE and in dodecylphosphocholine (DPC) micelles. From 15N relaxation studies, the helix is a rigid structure in the membrane-mimicking environment. Strong NOESY cross-peaks from the pleurocidin to the aliphatic chain on DPC confirm that pleurocidin is contained within the DPC micelle and not associated with the surface of the micelle. From diffusion studies it was determined that each micelle contains at least two pleurocidin molecules.
Date de publication
Conditions d’utilisation
  • Copyright © 2005 American Chemical Society
Dans
  • Biochemistry 44, nº 19 (2005) : 7282–7293.
Langueanglais
Publications évaluées par des pairsOui
Numéro du CNRCNRCC 42491
1448
Numéro NPARC3538209
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Identificateur de l’enregistrement15e6d6eb-cb69-4146-a206-da219de67687
Enregistrement créé2009-03-01
Enregistrement modifié2020-04-07
Date de modification :